In globulären Proteinen ist die komplizierte räumliche Anordnung der Polypeptidkette durch mehrere voneinander abhängige, kooperative Wechselwirkungen bestimmt. Auf Änderungen der Umwelt wie Temperatur und Druck sowie Konzentration verschiedenster Verbindungen können diese Makromoleküle durch Änderung ihrer Konformation und damit ihrer biologischen und chemischen Eigenschaften reagieren. Sie sind dadurch für Regelvorgänge oder Informationsspeicherung in Lösung mit sehr unterschiedlichen Zeitkonstanten geeignet. Am zeitlichen Verhalten bei der reversiblen Entfaltung einiger Proteine, die gut durch eine stark kooperative „Alles-oder-Nichts”-Umwandlung zwischen zwei Zuständen beschrieben werden kann, lassen sich solche Einflüsse der Umwelt verfolgen und zum Teil auf molekularer Ebene erklären.